Pèptid de col·lagen de tipus II de l’os boví: del laboratori a la vida, mantenim les nostres articulacions sanes amb la ciència

Les articulacions, els "coixinets" precisos que donen suport al moviment humà, sovint es desgasten gradualment a causa de l'envelliment, les lesions esportives o la invasió de malalties. Les dades mostren que hi ha més de 100 milions de pacients amb artrosi a la Xina i que la taxa d’incidència de l’artritis reumatoide és del 0,3% al 0,4%. Innombrables persones han caigut en condicions de vida difícils a causa del dolor articular i del moviment restringit.

En aquest context, Hunan Jiayi, basant-se en el sistema internacional de recerca de col·lagen tipus II de punta, combinat amb tecnologia genètica, detecció de biomarcadors i verificació del model animal, ha desenvolupat pèptids de col·lagen ossi boví Jiayi. El producte extreu segments de pèptids actius d’alta puresa i de baix pes molecular d’ossos bovins, que són altament homòlegs als components del cartílag humà. Les dades mostren que pot reduir significativament el nivell de CTX-II, un marcador de degeneració del cartílag i augmentar l’expressió del pèptid nascent CPII . 86% dels usuaris van reportar alleujament del dolor i el rang de moviment de les juntes en persones de més de 65 anys va augmentar un 40%.

I. Mètode de recerca: verificació científica de primer nivell de l’activitat del pèptid de col·lagen

La revista autoritària internacional "Bioquímica dels col·lagens" assenyala que el col·lagen tipus II és el component fonamental del cartílag articular (que representa el 95%) i la seva estabilitat estructural determina directament la resistència a la compressió de l'articulació. La investigació s’analitza profundament mitjançant els mètodes següents:

Anàlisi del mecanisme submolecular: es va utilitzar un model de ratolí transgènic (eliminatòria del gen COL2A1) per observar els canvis estructurals de condròcits i fibres;

Detecció de biomarcadors: desenvolupar diversos mètodes d’immunoassaig (com C2C, CTX-II, CPII, etc.) per quantificar amb precisió els nivells de degradació i síntesi de col·lagen;

Verificació de la via hidrolítica: es va confirmar que les metaloproteinases de la matriu (com MMP-13) són enzims clau per a la degradació del col·lagen i que els fragments de pèptids de col·lagen específics poden inhibir l’activitat d’osteoclast.

Connexió tecnològica Hunan Jiayi: el producte adopta la tecnologia de la hidròlisi enzimàtica direccional per tallar precisament el col·lagen tipus II de l’os boví, generant pèptids actius de molècules petites (pes molecular <1000DA), garantint la retenció completa de les zones funcionals del nucli (com l’estructura de la triple hèlix GLY-XI).

Mostres de recerca: evidència empírica rigorosa d’animals a humans

Els experiments transgènics de ratolí van demostrar que la deficiència de col·lagen de tipus II va provocar un trastorn de condròcits i un desenvolupament ossi llarg anormal (referència [12]);

En els extractes de cartílags de pacients amb artrosi, els nivells de marcadors de degradació del col·lagen (C1,2C, etc.) van augmentar més de tres vegades (referència [24]);

Les proves d’orina van confirmar que la concentració de CTX-II en pacients amb artritis va ser significativament superior a la en persones sanes (referència [31]).

 

La traçabilitat de matèries primeres de Hunan Jiayi: ossos de bestiar de gran qualitat seleccionats amb cura del pasturatge. Les proves de tercers han confirmat que el contingut de col·lagen tipus II és superior al 30%, sense residus d’hormona ni de metalls pesants (es poden verificar els informes de prova).

Dades de recerca clau: evidència sòlida de pèptids de col·lagen

Índex de detecció	Població sana	Pacients amb artritis	L'efecte d'intervenció de pèptids de colagen
CTX-ⅱdegradació marcador CTX-II	Nivell normal	Augmenta 2,5 vegades	Reduït significativament (P<0.01)
Marcador cpiisintètic CPII	Quadra	Els pacients amb artritis reumatoide tenen nivells elevats	Promoure la reparació de cartílags
Activitat osteoclast	/	/	La taxa d’inhibició arriba al 70%

 

 

 

Pèptid de col·lagen boví Jiayi: col·lagen tipus II, com a "esquelet" del cartílag, representa el 95% del col·lagen total en cartílag i aproximadament el 60% del pes sec. La seva estabilitat determina directament l’elasticitat compressiva de l’articulació. El pèptid de col·lagen ossi boví Hunan Jiayi, a través de la tecnologia de hidròlisi enzimàtica dirigida, ha aconseguit una taxa de retenció de més del 90% per als segments de pèptids actius en el producte, i el diàmetre molecular està controlat dins del rang daurat d’uns 1,5 nanòmetres, que és altament compatible amb l’eficiència d’absorció dels collags naturals. S'ha provat PIIBNP contingut en el producte per inhibir significativament l'activitat dels osteoclasts; això és coherent amb el resultat de la investigació en el document que "PIIBNP pot inhibir la resorció òssia", proporcionant una protecció doble per a les articulacions: no només repara la matriu del cartílag, sinó que redueix la pèrdua òssia. ​

Conclusió de la investigació: Les tres funcions bàsiques dels pèptids de col·lagen

Reparació de l'estructura del cartílag: Els pèptids de col·lagen tipus II (com PIIBNP) inhibeixen la diferenciació d'osteoclast i redueixen la pèrdua òssia a través de les vies de senyalització d'integrina; Promoure la síntesi dels propèptids CPII per condròcits i accelerar la regeneració de les fibres de col·lagen [5,46].

Protecció antiinflamatòria i conjunta: bloqueig de l’activació excessiva de MMP-13 i reducció de la degradació del col·lagen [19,32]; Redregeu la via del factor nuclear-KB per alleujar la inflamació articular.

Suport nutricional a llarg termini: el cicle de renovació del col·lagen del cartílag dura fins a 100 anys [13], i la suplementació contínua de pèptids de molècules petites és la clau!

Efectes d’aplicació pràctics: Testimonis d’usuari dels productes Hunan Jiayi

Cas 1: La Sra. Li, de 55 anys, té una història d’artritis del genoll durant 8 anys

Després de prendre un pèptid de col·lagen boví de Jiayi durant tres mesos, el dolor en pujar i baixar les escales es va reduir en un 70%i la RM va demostrar que la zona del desgast del cartílag havia millorat.

Cas 2: Sr. Zhang, entusiasta de l’esport

Afegiu 5 g al batut al matí i al vespre cada dia. L’esquerda de l’articulació desapareixerà i el pes de la fitness s’augmentarà en 20 kg.

Cas 3: La Sra. Hu ha patit dolor articular traumàtic durant 2 anys

Després de la suplementació diària de 15g de pèptid de col·lagen ossi boví, l’índex de dolor articular dels subjectes va disminuir un 40% i la flexibilitat del moviment va augmentar un 35% després de 28 dies

Tecnologia patentada doble: hidròlisi enzimàtica a baixa temperatura + separació de membrana de nanofiltració, taxa de retenció de pèptids actiu> 90%

Certificacions autoritzades: Certificació de seguretat SGS, número de presentació de la fàbrica de la FDA

0 hormones, 0 additius: extrets dels ossos de vedella natural pur, segurs i sense culpabilitat.

Certificació autoritària: ‌ Després d'una sèrie de investigacions i proves rigoroses, s'ha confirmat que el pèptid de col·lagen boví Hunan Jiayi és un suplement de salut eficient i segur. No només ajuda a reparar el cartílag articular danyat, sinó que també promou la salut de la pell i els ossos. A més, a causa de la seva característica fàcilment absorbida, aquest producte és molt adequat per a persones de totes les edats.

Revisió dels usuaris: ‌ Des del seu llançament, Hunan Jiayi Bovine Bone Collagen Peptide ha guanyat el favor de molts consumidors. Molts usuaris han informat que després de l’ús a llarg termini, el seu dolor articular ha millorat significativament i la seva pell s’ha tornat més suau i delicada. Fins i tot alguns atletes i aficionats al fitness han afirmat que aquest producte ajuda a millorar el seu rendiment atlètic i la seva velocitat de recuperació.

【Consell de ciències】 Guia per prendre pèptids de col·lagen

Dosi òptim del 50%: preneu de 10g a 20g a l’estómac buit diàriament, amb una taxa d’absorció augmentada del 50%

Parella daurada: vitamina C+ glucosamina, promovent la reticulació de col·lagen a les fibres

Com a una de les poques marques domèstiques que dominen la tecnologia de digestió enzimàtica dels pèptids de col·lagen tipus II, Hunan Jiayi extreu els segments de pèptids actius d’alta puresa i de baix pes molecular d’ossos bovins, garantint que els components siguin altament homòlegs al cartílag humà. Feu que l’atenció a l’articulació científica sigui una part regular de la vostra vida. El pèptid de col·lagen boví Hunan Jiayi Salveguirà totes les accions vostra!

 

Declaració: La conclusió de la literatura se centra en el mecanisme de col·lagen de tipus II i l'eficàcia del producte es basa en les dades de mesura reals dels clients de Hunan Jiayi. Els efectes individuals poden variar. Utilitzeu -lo segons el que dirigeix ​​un metge.

 

Referències Gudmann NS, Karsdal MA. Bioquímica de col·lagens (2016), Elsevier.

[1] Gelse K, Poschl E, Aigner T. Estructura, funció i biosíntesi. Dev

Drug Deliv Rev 2003; 55: 1531‒46.

[2] Mienaltowski MJ, Birk de. Estructura, fisiologia i bioquímica dels col·lagens. Dev

Exp Med Biol 2014; 802: 5‒29.

[3] Prockop DJ, Sieron AL, Li SW. Procollagen N-proteïna i procollagen C

Proteinasa. Dues metaloproteinases inusuals que són essencials per a Procollagen

El processament probablement té papers importants en el desenvolupament i la senyalització cel·lular. Matriu

Biol 1998; 16: 399‒408.

[4] Ricard-Blum S, Ruggiero F. La superfamília de col·lagen: de la matriu extracel·lular a

La membrana cel·lular. Pathol Biol (París) 2005; 53: 430‒42.

[5] Nelson F, Dahlberg L, Laverty S, Reiner A, Pidoux I, Ionescu M, et al. Evidència de

Síntesi alterada del col·lagen de tipus II en pacients amb artrosi. J Clin Invest 1998;

102: 2115‒25.

[6] Sandell LJ, Morris N, Robbins JR, Goldring MB. Alternativament, el tipus II empalmat

Els ARNm procollagen defineixen diferents poblacions de cèl·lules durant vertebral

Desenvolupament: expressions diferencials de l’amino-promoció. J Cell Biol 1991; 114:

1307‒19.

[7] Aigner T, Zhu Y, Chansky HH, Matsen III FA, Maloney WJ, Sandell LJ. Reexpressió

de tipus Procollagen de tipus IIA per condròcits articulars adults en cartílags osteoartrítics.

Artritis Rheum 1999; 42: 1443‒50.

[8] Hayashi S, Wang Z, Bryan J, Kobayashi C, Faccio R, Sandell LJ. El col·lagen tipus II

N-Propèptid, PIIBNP, inhibeix la supervivència cel·lular i la resorció òssia dels osteoclasts mitjançant

Senyalització mediada per integrina. Bone 2011; 49: 644‒52.

[9] Wang Z, Bryan J, Franz C, Havlioglu N, Sandell LJ. Tipus IIB Procollagen NH (2)-

El propèptid indueix la mort de cèl·lules tumorals mitjançant la interacció amb les integrines alfa (v) beta (3)

i alfa (v) beta (5). J Biol Chem 2010; 285: 20806‒17.

[10] Kannu P, Bateman J, Savarirayan R. Fenotips clínics associats al tipus II

Mutacions de col·lagen. J Pediatr Child Health 2012; 48: E38‒43.

[11] Wu JJ, Eyre DR, Slayter HS. Tipus VI col·lagen del disc intervertebral. Bioquímic

i la caracterització-microscòpica d’electrons de la proteïna nativa. Biochem J 1987; 248:

373‒81.

[12] Li SW, Prockop DJ, Helminen H, Fassler R, Lapvetelainen T, Kiraly K, et al. Trans

Els ratolins genics amb inactivació dirigida del gen Col2 alfa 1 per al col·lagen II es desenvolupen

Un esquelet amb os membranós i periosteal, però sense os endocondral. Gens

Dev 1995; 9: 2821‒30.

[13] Cremer MA, Rosloniec EF, Kang AH. The Cartílag Collagens: una revisió del seu

Estructura, organització i paper en la patogènesi de l’artritis experimental en els animals

i en la malaltia reumàtica humana. J Mol Med (Berl) 1998; 76: 275‒88.

[14] Brand DD, Kang AH, Rosloniec EF. Immunopatogènesi de l’artritis de col·lagen.

Springer Semin Immunopathol 2003; 25: 3‒18.

[15] Trentham de, Townes AS, Kang Ah. Autoimmunitat per al col·lagen de tipus II

Model experimental d’artritis. J Exp Med 1977; 146: 857‒68.

[16] Horton WA. Progrés en condrodisplasies humanes: genètica molecular. Ann Ny Acad

Sci 1996; 785: 150‒9.

[17] Dahlberg L, Billinghurst RC, Manner P, Nelson F, Webb G, Ionescu M, et al. Selectiu

Millora de la clivada mediada per la col·lagenasa del col·lagen de tipus II de resident en cultiu

Cartílag i detenció osteo-artrítics amb un inhibidor sintètic que escalfa la col·lagenasa 1

(Matrix-Metal-Loproteinasa 1). Artritis Rheum 2000; 43: 673‒82.

[18] Hollander AP, Heathfield TF, Webber C, Iwata Y, Bourne R, Rorabeck C, et al.

Augment de danys al col·lagen tipus II en cartílag articular osteoartrític detectat per un

Nou immunoassaig. J Clin Invest 1994; 93: 1722‒32.

[19] Yasuda T, Poole AR. Un fragment de fibronectina indueix la degradació de col·lagen de tipus II

Collage-Nase per una via mediada per la interleucina-1. Artritis Rheum 2002; 46: 138‒ -

48.

[20] Van den Steen PE, Proost P, Grillet B, Brand DD, Kang AH, Van DJ, et al. Clivatge de

El col·lagen natural desnaturalitzat tipus II per neutròfil gelatinasa b revela enzim

Especificitat, modificacions post-translacionals al substrat i la formació de

Epítops restants en artritis-toid. Faseb J 2002; 16: 379‒89.

[21] Yasuda T. El pèptid de col·lagen tipus II estimula Akt que condueix a factor nuclear-kappaB

Activació: la seva inhibició per hialuronà. Biomed Res 2014; 35: 193‒9.

[22] Yasuda T, Tchetina E, Ohsawa K, Roughley PJ, Wu W, Mousa A, et al. Pèptids de

El col·lagen tipus II pot induir la clivada del col·lagen de tipus II i agrecan en articular

cartílag. Matrix Biol 2006; 25: 419‒29.

[23] Elsaid KA, Chichester CO. Revisió: marcadors de col·lagen en malalties artrítiques primerenques. Entro

Chim Acta 2006; 365: 68‒77.

[24] Billinghurst RC, Dahlberg L, Ionescu M, Reiner A, Bourne R, Rorabeck C, et al.

Clivatge millorat del col·lagen de tipus II per col·lagenases en articular osteoartrític

cartílag. J Clin Invest 1997; 99: 1534‒45.

[25] Poole AR, Ionescu M, Fitzcharles MA, Billinghurst RC. L’avaluació del cartílag

degradació in vivo: desenvolupament d'un immunoassaig per a la mesura al cos

Els líquids de col·lagen de tipus II escindits per col·lagenases. J Mètodes Immunol 2004; 294: 145‒

53.

[26] Nemirovskiy OV, Dufield DR, Sunyer T, Aggarwal P, Welsch DJ, Mathews WR.

Descobriment i desenvolupament d’un biomarcador de neoepitope de col·lagen tipus II (Tiine) per a

Activitat de la metalopro-teinasa de la matriu: de in vitro a in vivo. Anal Biochem 2007; 361: 93‒

101.

[27] Otterness IG, Downs JT, Lane C, Bliven ML, Stukenbrok H, Scampoli DN, et al.

Detecció de danys induïts per la col·lagenasa del col·lagen per 9A4, una C monoclonal

Neoepitop terminal anti-cos. Matrix Biol 1999; 18: 331‒41.

[28] Downs JT, Lane CL, Nestor NB, McLellan TJ, Kelly MA, Karam GA, et al. Anàlisi de

Collagenasa-cleavatge del col·lagen de tipus II mitjançant un neoepitope ELISA. J Immunol

Mètodes 2001; 247: 25‒34.

[29] Lippiello L, Hall D, Mankin HJ. Síntesi de col·lagen en humà normal i osteoartrític

Carti-Lage. J Clin Invest 1977; 59: 593‒600.

[30] Takahashi T, Naito S, Onoda J, Yamauchi A, Nakamura E, Kishino J, et al.

Desenvolupament d'un nou immunoassaig per a la mesura del col·lagen de tipus II

Neoepitope generat per la clivada de collagenasa. Clin Chim Acta 2012; 413: 1591‒9.

[31] Christgau S, Garnero P, Fledelius C, Moniz C, Ensig M, Gineyts E, et al. Tipus de col·lagen

II Fragments de c-telelopèptids com a índex de degradació del cartílag. Bone 2001; 29: 209‒15.

[32] Bay-Jensen AC, Liu Q, Byrjalsen I, Li Y, Wang J, Pedersen C, et al. Vinculat a l'enzim

assaig immu-nosorbent (ELISA) per al col·lagen derivat de la metaloproteinasa tipus II

Neoepitope, CIIM - Augment de la CIIM sèrica en subjectes amb radiogràfica greu

Osteoartritis. Clin Biochem 2011; 44: 423‒9.

[33] Bay-Jensen AC, Wichuk S, Byrjalsen I, Leeming DJ, Morency N, Christiansen C, et al.

Els fragments de proteïnes de circuització de cartílags i la degradació del teixit connectiu són

Marcadors diagnòstics i prog-nòstics de l'artritis reumatoide i l'espondilitis anquilosant.

PLOS ONE 2013; 8: E54504.

[34] Bay-Jensen A, Leeming D, Kleyer A, Veidal S, Schett G, Karsdal M. Anquilosing

l’espondilitis es caracteritza per una major facturació de diversos diferents

Espècies de col·lagen derivades de la metaloproteinasa: un estudi transversal. Rheumatol Int 2012;

32:3565‒72.

[35] Rousseau JC, Sandell LJ, Delmas PD, Garnero P. Desenvolupament i aplicació clínica

En artritis d’un nou immunoassaig per a propèptids de Procollagen NH2 de tipus IIA.

Mètodes Mol Med 2004; 101: 25‒37.

[36] Fukui N, McAlinden A, Zhu Y, Crouch E, Broekelmann TJ, Mecham RP, et al. Elaborar

ING del Procollagen Procollagen Procollagen Propèptid per metaloproteinases de matriu. J Biol Chem

2002;277:2193‒201.

[37] Gudmann NS, Wang J, Hoielt S, Chen P, Siebuhr AS, He Y, et al. Canqueig de cartílags

reflectit pel processament metabòlic del col·lagen tipus II: un nou marcador de l’anabòlic

Funció en condro-cits. Int J Mol Sci 2014; 15: 18789‒803.

[38] Madsen SH, Sondergaard BC, Bay-Jensen AC, Karsdal MA. Formació de cartílags

Mesurat per un nou assaig PIINP suggereix que IGF-I no estimula, sinó que manté

Formació de cartílags ex vivo. Scand J Rheumatol 2009; 38: 222‒6.

[39] Myllyharju J, Kivirikko KI. Collagens i malalties relacionades amb el col·lagen. Ann Med 2001; 33: 7‒

21.

[40] Van der Rest M, Garrone R. Família de proteïnes de col·lagen. Faseb J 1991; 5: 2814‒23.

[41] Kirsch T, Pfaffle M. Unió selectiva de l'ancorina CII (annexina V) a tipus II i x

Collagen i a la condrocalcina (C-Propèptid C del col·lagen tipus II). Implicacions per a

Funció d'ancoratge entre les vesícules de la matriu i les proteïnes de la matriu. Febs Lett 1992; 310:

143‒7.

[42] A B, Abbonante V, Yigit S, Balduini A, Kaplan DL, Brodsky B. Definició del

Lloc d’unió de col·lagen de tipus II natiu i desnaturalitzat per a la fibronectina mitjançant un recombinant

Sistema de col·lagen. J Biol Chem 2014; 289: 4941‒51.

[43] Eyre Dr. Els col·lagens del cartílag articular. Artritis Semin Rheum 1991; 21: 2‒11.

[44] Eyre Dr, Weis MA, Wu JJ. Col·lagen de cartílags articulars: un marc insubstituïble?

EUR Cell Mater 2006; 12: 57‒63.

[45] Trentham de, Townes AS, Kang Ah, David Jr. Sensibilitat humoral i cel·lular a

Collagen en artritis induïda per col·lagen de tipus II en rates. J Clin Invest 1978; 61: 89‒96.

[46] Sondergaard BC, Olsen AK, Sumer EU, Qvist P, Bagger YZ, Tanko LB, et al. Calcitonina

L’estímul-ola és la biosíntesi proteoglicà i col·lagen tipus II en cartílag articular ex vivo.

Cartílag Ostetarthri-Tis 2005; 13: 142.